中国科学技术大学生命科学学院金腾川课题组和加拿大滑铁卢大学Michael Palmer课题组合作，利用X晶体衍射技术首次解析B型链球菌成孔蛋白CAMP因子的晶体结构，并揭示了该毒力因子行使生物学功能的分子机制。研究成果以“Crystal structure of the Streptococcus agalactiae CAMP factor provides insights into its membrane-permeabilizing activity”为题，于6月8日在线发表在Journal of Biological Chemistry杂志。

B型链球菌是导致孕期/围产期胎儿严重感染性疾病的主要病原菌，其中CAMP因子是B型链球菌所分泌的毒力因子（溶血素），它通过跨膜形成孔径而造成细胞裂解（CAMP反应）。CAMP反应已经发现70多年并曾经广泛用于临床检测B型链球菌感染，但CAMP因子跨膜形成孔径的结构生物学机理仍不清楚。本研究通过解析CAMP因子的晶体结构，发现其具有全新的蛋白折叠。进一步确定其N端和C端两个不同区域的独特功能，初步阐述其形成跨膜孔径的分子机理，从而在分子层次解释CAMP反应这一现象。本项目对筛选抗CAMP毒力因子的药物有一定理论指导意义，同时对揭示蛋白与生物膜相互作用的本质有着很重要的启示作用。

该工作由金腾川课题组和加拿大滑铁卢大学Michael Palmer课题组共同合作完成。第一作者为金腾川老师和Eric Brefo-Mensah博士，金腾川老师为通讯作者。

B型链球菌毒力因子CAMP因子的晶体结构

论文链接：　 http://www.jbc.org/content/early/2018/06/08/jbc.RA118.002336.long

(生命科学学院  科研部)